科研人員揭示植物免疫受體調控G蛋白激活機制

異源三聚體 G 蛋白廣泛存在於真核細胞中，對細胞生命活動具有重要調控作用。在動物細胞中，G 蛋白 α 亞基與 G 蛋白偶聯受體（G protein-coupled receptor，GPCR）結合，GPCR 感受胞外信號後，發揮鳥苷酸交換因子作用，促使 Gα 亞基結合的 GDP 被 GTP 替換，從而導致 G 蛋白激活，Gα 亞基與 Gβγ 二聚體發生解離，激活後的 G 蛋白通過作用於下游靶標實現信號的傳遞和放大。一類具有 GTP 水解酶加速活性（GTPase accelerating protein，GAP）的 RGS 蛋白通過增強 Gα 的水解酶活性，使 GTP 快速被水解為 GDP ，G 蛋白重新回到靜息狀態。與動物細胞不同，植物細胞中並不存在 GPCR 蛋白，且植物 Gα 蛋白具有主動結合 GTP 的自激活能力，因此植物細胞如何調控 G 蛋白激活一直是植物科學研究領域的一個重大問題。

擬南芥免疫受體 FLS2 能夠通過識別細菌鞭毛蛋白來感知病原細菌的入侵，並通過免疫受體複合物的核心激酶 BIK1 來激活下游免疫反應。中國科學院遺傳與發育生物學研究所周儉民研究組的前期研究發現，G 蛋白在 FLS2 介導的免疫反應中發揮重要的調控作用。由 Gα 蛋白（XLG2和XLG3）、Gβ 蛋白（AGB1）和 Gγ 蛋白（AGG1和AGG2）組成的異源三聚體直接與 FLS2 偶聯。但免疫受體 FLS2 如何調控 G 蛋白激活的分子機理並不清楚。

在最新的研究中，遺傳發育所周儉民研究組揭示了擬南芥免疫受體 FLS2 調控植物 G 蛋白激活的分子機理。在靜息狀態下，擬南芥唯一的 RGS 蛋白 RGS1 同 Gα 蛋白以及免疫受體 FLS2 結合在一起，通過 RGS1 的 GAP 活性使與 Gα 蛋白結合的 GTP 被水解為 GDP ，從而使 G 蛋白維持在靜息狀態。在 FLS2 感知鞭毛蛋白後，BIK1 磷酸化 RGS1 蛋白 Ser431 和 Ser428，從而導致 RGS1 與 Gα 亞基和 FLS2 的解離，解除 RGS1 對 Gα 的抑制作用，Gα 因而得以自動結合 GTP 而激活，促進免疫反應。其中，XLG2 在葉肉細胞中調控免疫反應，而 GPA1 通過調控氣孔關閉來阻止病原微生物的入侵。該研究揭示的不同於動物 G 蛋白新型激活方式即植物細胞 G 蛋白的激活是通過受體誘導 RGS1 的磷酸化，從而解除對 Gα 的抑制作用實現的。

相關研究成果發表在Cell Research上，博士後梁祥修、博士研究生馬苗苗為論文共同第一作者。該研究得到了國家自然科學基金委、科技部、中科院戰略性先導科技專項和植物基因組學國家重點實驗室的資助。

植物免疫受體 FLS2 通過 RGS1 調控 G 蛋白激活模式

來源：中國科學院遺傳與發育生物學研究所

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