武漢病毒所揭示桿狀病毒O-糖基化蛋白GP41調控病毒粒子裝配的機制

近日，國際學術期刊Journal of Virology在線發表了病毒學國家重點實驗室王華林團隊的最新研究成果，論文題為The functional oligomeric state of tegument protein GP41 is essential for baculovirus BV and ODV assembly（桿狀病毒皮層蛋白GP41的寡聚化對於BV/ODV的裝配是必需的）。

圖1：發表文章截圖

桿狀病毒是一類特異性感染昆蟲的大DNA病毒，在其感染周期中形成兩種不同類型的子代病毒粒子，出芽型病毒粒子BV和包埋型病毒粒子ODV。病毒感染細胞後在細胞核中複製和裝配形成核衣殼，一部分核衣殼經過核膜運輸至細胞膜出芽形成BV，另一部分核衣殼留在細胞核內裝配成ODV，但BV和ODV的裝配機制目前尚不清晰。

O-糖基化修飾是生物界普遍存在的一種蛋白修飾，細胞中的O-糖基化蛋白通常具有重要作用，主要參與調控受體結合，蛋白轉運，信號轉導，核孔複合物形成以及細胞骨架形成等過程。而病毒O-糖基化蛋白的功能現在仍不明確。GP41是桿狀病毒中目前發現的唯一一個O-糖基化蛋白，研究表明其含有豐富的O-糖基化修飾，主要定位於ODV的囊膜和核衣殼之間的皮層結構。前期研究表明GP41參與桿狀病毒核衣殼的出核運輸因而對BV形成非常重要，同時GP41是 ODV的主要成分之一，但其是否參與ODV形成並不清楚。

科研人員通過基因敲除的方法首次闡釋了O-糖基化病毒蛋白GP41在桿狀病毒增殖過程中的作用。研究發現GP41參與BV核衣殼的出核運輸，同時對核衣殼和微囊泡相互作用形成ODV具有重要作用，缺失gp41基因導致BV和ODV都不能形成。同時，GP41在感染過程中形成寡聚體，其中三聚體被特異性包裝到子代病毒粒子BV和ODV中，推測三聚體是GP41的功能形式。進一步發現，二硫鍵和亮氨酸拉鏈是GP41形成寡聚體的關鍵結構位點（圖2）。

圖2：GP41的寡聚體形成機制

該研究為深入解析桿狀病毒O-糖基化蛋白GP41在病毒感染中的作用和病毒的裝配機制提供了重要依據（圖3）。

圖3：GP41在桿狀病毒感染周期中的作用機制

來源：武漢病毒所

編輯：ipsvirus

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