植物蛋白質氧化摺疊研究取得進展

二硫鍵的形成對於真核生物的分泌蛋白和質膜蛋白在內質網中的摺疊至關重要。在動物和酵母中，內質網氧化還原蛋白oxidoreductin-1 (Ero1) 是二硫鍵的主要供體。但是，植物Ero1在蛋白質二硫鍵形成過程中的作用機制還不清楚。

中國科學院遺傳與發育生物學研究所農業資源研究中心呂東平研究組與中國科學院生物物理研究所王志珍研究團隊通過合作研究，共同發現擬南芥Ero1的同源基因AtERO1和AtERO2參與了蛋白質氧化摺疊，AtERO1將二硫鍵從其inner活性中心傳遞到outer活性中心，然後通過蛋白質二硫鍵異構酶（PDI）把二硫鍵提供給底物。有意思的是他們還發現AtERO1和AtERO2的性質和功能是有差異的：在體內，AtERO1主要以氧化態1（Ox1，激活態）存在，而AtERO2則主要以氧化態2（Ox2，非激活態）存在。在體外，AtERO1的氧化活性顯著高於AtERO2。因此，在蛋白質氧化摺疊過程中，AtERO1可能是主要的二硫鍵供體。

該研究結果於5月28日在線發表於Plant Physiology 雜誌。呂東平研究組博士畢業生范鋒貴為論文第一作者，生物物理所王志珍、王磊、張旖旎為論文作者，遺傳發育所農業資源中心黃國中、張巧也參與了該項研究。呂東平和王磊為共同通訊作者。該研究得到科技部「973」計劃、國家自然科學基金委、中科院「青促會」和植物基因組學國家重點實驗室的資助。

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